Motor protein

Kinesin auf a gehen Mikrotubuli Verwendung Proteindynamik an Nanoskalen

Motorproteine sind eine Klasse von Molekulare Motoren das kann sich entlang der bewegen Zytoplasma von tierischen Zellen. Sie verwandeln chemische Energie in mechanische Arbeiten durch die Hydrolyse von ATP. Flagellar Die Rotation wird jedoch von a angetrieben Protonenpumpe.

Zelluläre Funktionen

Das beste herausragende Beispiel für ein motorisches Protein ist das Muskel Protein Myosin welche "Motoren" die Kontraktion von Muskelfasern bei Tieren. Motorproteine ​​sind die treibende Kraft hinter den meisten aktiven Transport von Proteine und Vesikel in dem Zytoplasma. Kinesins und zytoplasmatische Dyneins spielen eine wesentliche Rolle im intrazellulären Transport wie z. Axonaler Transport und in der Bildung der Spindelapparat und die Trennung der Chromosomen während Mitose und Meiose. Axonemaler Dynein, gefunden in Zilien und Flagella, ist entscheidend für Zellmotilitätzum Beispiel in Spermatozoaund Fluidtransport, zum Beispiel in der Luftröhre.

Krankheiten, die mit motorischen Proteinfehlern verbunden sind

Die Bedeutung von motorischen Proteinen in Zellen wird deutlich, wenn sie ihre Funktion nicht erfüllen. Zum Beispiel, Kinesin Mängel wurden als Ursache für die Ursache identifiziert Charcot-Marie-Tooth-Krankheit und einige Nierenerkrankungen. Dynein -Mängel können zu führen chronisch Infektionen des Atemwege wie Zilien ohne Dynein nicht funktionieren. Zahlreiche Myosinmangel hängen mit Krankheitszuständen und genetischen Syndromen zusammen. Da Myosin II ist für die Muskelkontraktion essentiell, Defekte in muskulärem Myosin verursachen vorhersehbar Myopathien. Myosin ist im Hörprozess notwendig, da seine Rolle beim Wachstum von Stereozilien also Defekte in der Myosin -Proteinstruktur führen können Usher -Syndrom und nicht-syndrom Taubheit.[1]

Zytoskelettmotorproteine

Motorproteine, die die verwenden Zytoskelett für die Bewegung fallen in zwei Kategorien basierend auf ihrem Substrat: Mikrofilamente oder Mikrotubuli. Aktin Motoren wie Myosin weitergehen Mikrofilamente durch Interaktion mit Aktin, und Mikrotubuli Motoren wie Dynein und Kinesin weitergehen Mikrotubuli durch Interaktion mit Tubulin.

Es gibt zwei grundlegende Arten von Mikrotubuli Motoren: Plus-End-Motoren und Minus-End-Motoren, abhängig von der Richtung, in der sie entlang der "gehen" Mikrotubuli Kabel in der Zelle.

Aktinmotoren

Myosin

Myosins Bereich Superfamilie von Aktin Motorproteine, die chemische Energie in Form von ATP in mechanische Energie umwandeln und so Kraft und Bewegung erzeugen. Das erste identifizierte Myosin, Myosin II, ist für die Erzeugung verantwortlich Muskelkontraktion. Myosin II ist ein längliches Protein, das aus zwei schweren Ketten mit Motorköpfen und zwei leichten Ketten gebildet wird. Jeder Myosinkopf enthält eine Aktin- und ATP -Bindungsstelle. Die Myosinköpfe binden und hydrolysieren ATP, was die Energie bietet, um zum Plus -Ende eines Aktinfilaments zu gehen. Myosin II ist auch im Prozess von wichtiger Zellteilung. Beispielsweise liefern die bipolaren dicken Filamente von Nicht-Muskel-Myosin II die Kraft der Kontraktion, die erforderlich ist, um die Zelle während der Zytokinese in zwei Tochterzellen zu teilen. Zusätzlich zu Myosin II sind viele andere Myosin-Typen für die Vielfalt der Bewegung von Nicht-Muskelzellen verantwortlich. Zum Beispiel ist Myosin an der intrazellulären Organisation und dem Vorsprung von actinreichen Strukturen an der Zelloberfläche beteiligt. Myosin v ist am Vesikel- und Organellentransport beteiligt.[2][3] Myosin XI ist an beteiligt zytoplasmatisches Streaming, wobei Bewegung entlang Mikrofilament Netzwerke in der Zelle ermöglichen es Organellen und Zytoplasma in eine bestimmte Richtung streamen.[4] Achtzehn verschiedene Klassen von Myosins sind bekannt.[5]

Genomische Darstellung von Myosinmotoren:[6]

Mikrotubuli -Motoren

Kinesin

Kinesins Bereich Superfamilie von verwandten motorischen Proteinen, die a verwenden Mikrotubuli Track in Anterograde Bewegung. Sie sind für die Spindelbildung in mitotisch und meiotisch von entscheidender Bedeutung Chromosom Trennung während der Zellteilung und sind auch für das Shuttling verantwortlich Mitochondrien, Golgi -Körper, und Vesikel innerhalb eukaryotische Zellen. Kinesine haben zwei schwere Ketten und zwei leichte Ketten pro aktivem Motor. Die beiden globulären Kopfmotor -Domänen in schweren Ketten können die chemische Energie der ATP -Hydrolyse in mechanische Arbeit umwandeln, um sich entlang von Mikrotubuli zu bewegen.[7] Die Richtung, in die der Cargo transportiert wird, kann je nach Art des Kinesins in Richtung Plus-End oder das Minusende sein. Im Allgemeinen bewegen Kinesine mit N-terminalen motorischen Domänen ihre Ladung in Richtung Plus-Enden von Mikrotubuli, die sich an der Zellperipherie befinden, während Kinesine mit C-terminalen motorischen Domänen Ladung in Richtung der minus am Kern befindlichen Mikrotubuli-Enden bewegen. Vierzehn verschiedene Kinesinfamilien sind bekannt, mit einigen zusätzlichen Kinesin-ähnlichen Proteinen, die nicht in diese Familien eingeteilt werden können.[8]

Genomische Darstellung von Kinesin -Motoren:[6]

Dynein

Dyneins sind Mikrotubuli -Motoren, die a fähig sind rückläufig Gleitbewegung. Dynein -Komplexe sind viel größer und komplexer als Kinesin- und Myosinmotoren. Dyneins bestehen aus zwei oder drei schweren Ketten und einer großen und variablen Anzahl der zugehörigen leichten Ketten. Dyneins treiben den intrazellulären Transport in Richtung des Minus -Endes von Mikrotubuli, das im Mikrotubuli -Organisierungszentrum in der Nähe des Kerns liegt.[9] Die Familie Dynein hat zwei Hauptzweige. Axonemale Dyneins erleichtern das Schlagen von Zilien und Flagella durch schnelle und effiziente Gleitbewegungen von Mikrotubuli. Ein weiterer Zweig ist zytoplasmatischer Dynein, der den Transport von intrazellulären Cargos erleichtert. Im Vergleich zu 15 Arten von axonemaler Dynein, nur zwei zytoplasmisch Formen sind bekannt.[10]

Genomische Darstellung von Dynein Motoren:[6]

Pflanzenspezifische Motoren

Im Kontrast zu Tiere, Pilze und Nicht vaskuläre Pflanzendie Zellen von blühende Plfanzen Fehlen Dynein Motoren. Sie enthalten jedoch eine größere Anzahl verschiedener Kinesine. Viele dieser pflanzenspezifischen Kinesingruppen sind auf Funktionen spezialisiert Pflanzenzelle Mitose.[11] Pflanzenzellen unterscheiden sich von tierischen Zellen darin, dass sie a haben Zellenwand. Während der Mitose wird die neue Zellwand durch die Bildung von a gebaut Zellplatte Beginnend in der Mitte der Zelle. Dieser Prozess wird durch a erleichtert Phragmoplast, ein Mikrotubuli -Array, das einzigartig bei der Mitose von Pflanzenzellen. Das Gebäude der Zellplatte und letztendlich erfordert die neue Zellwand Kinesin-ähnliche motorische Proteine.[12]

Ein weiteres motorisches Protein, das für die Aufteilung der Pflanzenzellen essentiell ist, ist das Kinesin-ähnliche Calmodulin-bindende Protein (KCBP), das für Pflanzen und Teil Kinesin und Teil Myosin einzigartig ist.[13]

Andere molekulare Motoren

Hauptartikel: Molekulare Motoren

Neben den obigen motorischen Proteinen gibt es viele weitere Arten von Proteinen, die erzeugen können Kräfte und Drehmoment in der Zelle. Viele dieser molekularen Motoren sind in beiden allgegenwärtig prokaryotisch und eukaryotisch Zellen, obwohl einige, wie diejenigen, die mit denen beteiligt sind Zytoskelett Elemente oder Chromatin, sind einzigartig für Eukaryoten. Das motorische Protein Prestin,[14] Exprimiert in Cochlea -Außenhaarzellen von Säugetieren erzeugt eine mechanische Amplifikation in der Cochlea. Es handelt sich um einen direkten Spannungs-zu-Force-Wandler, der mit der Mikrosekundenrate arbeitet und piezoelektrische Eigenschaften besitzt.

Siehe auch

Verweise

  1. ^ Hirokawa N, Takemura R (Oktober 2003). "Biochemische und molekulare Charakterisierung von Krankheiten, die mit motorischen Proteinen verbunden sind". Trends in biochemischen Wissenschaften. 28 (10): 558–65. doi:10.1016/j.tibs.2003.08.006. PMID 14559185.
  2. ^ Alberts B., Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002-01-01). "Molekulare Motoren". {{}}: Journal zitieren erfordert |journal= (Hilfe)
  3. ^ Warshaw, DM (Februar 2012). "Kippen und Wirbeln, als Myosin V entlang von Aktinfilamenten steigt, wie durch Fluoreszenzpolarisation festgestellt wird". The Journal of General Physiology. 139 (2): 97–100. doi:10.1085/jgp.201210769. PMC 3269787. PMID 22291143.
  4. ^ Hartman MA, Spudich JA (April 2012). "Die Myosin -Superfamilie auf einen Blick". Journal of Cell Science. 125 (Pt 7): 1627–32. doi:10.1242/jcs.094300. PMC 3346823. PMID 22566666.
  5. ^ Thompson RF, Langford GM (November 2002). "Myosin -Superfamilie Evolutionsgeschichte". Die anatomische Aufzeichnung. 268 (3): 276–89. doi:10.1002/ar.10160. PMID 12382324. S2CID 635349.
  6. ^ a b c Vale Rd (Februar 2003). "Die molekulare Motor -Toolbox für den intrazellulären Transport". Zelle. 112 (4): 467–80. doi:10.1016/s0092-8674 (03) 00111-9. PMID 12600311.
  7. ^ Verhey KJ, Kaul N, Soppina V (2011-01-01). "Kinesin -Assemblierung und -bewegung in Zellen". Jährliche Überprüfung der Biophysik. 40: 267–88. doi:10.1146/Annurev-biophys-042910-155310. PMID 21332353.
  8. ^ Miki H, Okada Y, Hirokawa N (September 2005). "Analyse der Kinesin -Superfamilie: Einblicke in Struktur und Funktion". Trends in der Zellbiologie. 15 (9): 467–76. doi:10.1016/j.tcb.2005.07.006. PMID 16084724.
  9. ^ Roberts AJ, Kon T, Knight PJ, Sutoh K, Burgess SA (November 2013). "Funktionen und Mechanik von Dynein -Motorproteinen". Nature Reviews. Molekulare Zellbiologie. 14 (11): 713–26. doi:10.1038/nrm3667. PMC 3972880. PMID 24064538.
  10. ^ Mallik R, Gross SP (November 2004). "Molekulare Motoren: Strategien, die miteinander auskommen können". Current Biology. 14 (22): R971-82. doi:10.1016/j.cub.2004.10.046. PMID 15556858. S2CID 14240073.
  11. ^ Vantraelen M, Inzé D, Geelen D (April 2006). "Mitose-spezifische Kinesine in Arabidopsis". Trends in der Pflanzenwissenschaft. 11 (4): 167–75. doi:10.1016/j.tplants.2006.02.004. HDL:1854/LU-364298. PMID 16530461.
  12. ^ Smith LG (März 2002). "Pflanzenzytokinese: Fahren bis zum Ziel". Current Biology. 12 (6): R206-8. doi:10.1016/s0960-9822 (02) 00751-0. PMID 11909547.
  13. ^ Abdel-Ghany SE, Day IS, Simmons MP, Kugrens P, Reddy AS (Juli 2005). "Ursprung und Entwicklung des kinesinähnlichen Calmodulin-bindenden Proteins". Pflanzenphysiologie. 138 (3): 1711–22. doi:10.1104/S. 105.060913. PMC 1176440. PMID 15951483.
  14. ^ Dallos P, Fakler B (Februar 2002). "Prestin, eine neue Art von motorischer Protein". Nature Reviews. Molekulare Zellbiologie. 3 (2): 104–11. doi:10.1038/nrm730. PMID 11836512. S2CID 7333228.

Externe Links